Ферменты - биологические катализаторы

Дата создания: 2015/04/29

Профессор В.В.Сафонов в своей статье утверждает, что имеются несколько типов катализаторов так же, как и несколько механизмов ускоряющего влияния катализаторов на химические реакции. В целом схема их действия проходит через циклы, в которых они сначала связываются с реагентами (субстратами), затем регенерируются, затем снова связываются и регенерируются, и так многократно. Принципиально сущность механизма действия катализатора заключается в реализации возможности химической реакции протекать по другому пути и с большей скоростью, чем эта реакция протекает в отсутствие катализатора.

По фазовому состоянию катализ обычно подразделяется на гомогенный и гетерогенный, отдельно рассматривают ферментативный, межфазный и мицеллярный катализы. Гомогенный катализ объединяет системы, где катализатор и реагирующие вещества находятся в одном агрегатном состоянии – жидком или газообразном. К гетерогенному катализу относят системы, в которых катализатор обычно является твердым веществом, а реагенты находятся в жидком или газообразном состоянии. Ферментативный катализ объединяет химические реакции, осуществляемые с помощью природных катализаторов белковой природы – ферментов. Межфазный катализ обычно осуществляется в среде органических растворителей в присутствии либо водного раствора, либо твердой фазы. Мицеллярный катализ (ускорение химических реакций в присутствии мицелл (ассоциаты молекул поверхностно-активных веществ) происходит при переходе из раствора в мицеллы.

ФЕРМЕНТЫ – БИОЛОГИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ

«Наиболее интересными катализаторами являются ферменты» - говорит профессор Московской государственной текстильной академии им. А.Н.Косыгина В.В.Сафонов. Ферменты — это природные катализаторы, эффективно ускоряющие многие химические реакции в мягких условиях, в том числе и в условиях существования живых организмов. Одним из принципиальных отличий ферментов от катализаторов небиологического происхождения является кооперативный характер их действия. На уровне одиночной молекулы фермента кооперативный принцип реализуется в тонком взаимодействии субстратного, активного и аллостерического центров. Однако гораздо большее значение имеет кооперативное осуществление реакций на уровне ансамблей ферментов. Именно благодаря наличию систем ферментов - в виде мультиэнзимных комплексов или еще более сложных образований - метаболонов, обеспечивающих каталитические превращения всех участников единого метаболического цикла – в клетках с большой скоростью осуществляются многостадийные процессы, как распада, так и синтеза органических молекул. Ферментативный катализ в многостадийных реакциях идет без выделения промежуточных продуктов: только возникнув, они тут же подвергаются дальнейшим преобразованиям. Это возможно лишь потому, что в клеточном содержимом ферменты распределены не хаотически, а строго упорядоченно. С современной точки зрения клетка представляется высокоорганизованной системой, в отдельных частях которой осуществляются строго определенные биохимические процессы. Синтезируемые человеком катализаторы по своим свойствам намного уступают природным ферментам. Хорошо об этом сказал один из крупнейших российских каталитиков С.З.Рогинский: «Сравнение с биокатализом показывает, что, несмотря на большие успехи, мы еще далеки от использования всех возможностей, открытых в этом отношении в катализе. Это учит скромности...» Действительно, ферменты ускоряют реакции в миллионы и миллиарды раз по сравнению с обычными катализаторами. Схема действия ферментов показана на рис. 2. В человеческом организме постоянно происходят каталитические биохимические процессы.

Пища может содержать углеводы, в частности крахмал, которые расщепляются на более простые соединения, окисляющиеся кислородом, в конечном счете, до СО2 и воды с выделением необходимой нам энергии. Белки, содержащиеся в пищевых продуктах, расщепляются в желудочно-кишечном тракте до аминокислот, которые попадают в кровь и затем превращаются в специфические белки, необходимые организму. Жиры распадаются на более простые вещества и утилизируются организмом. Все эти реакции невозможны при температуре человеческого тела без участия ферментов.

Слюна содержит фермент птиалин, который катализирует превращение крахмала в сахар мальтозу. В желудке имеется фермент пепсин, катализирующий расщепление белков до аминокислот. Подсчитано, что в человеческом организме содержится 20 000—30 000 различных ферментов. Многие ферменты нуждаются в присутствии активаторов — веществ, повышающих их каталитическую активность. Роль активаторов могут выполнять катионы металлов Na+, K+, Ca2+, Mg2+, Mn2+, Co2+, Ni2+ и анионы, например Cl ־ . Некоторые ферменты катализируют определенную химическую реакцию, тогда как другие ферменты катализируют целый класс реакций определенного типа, например, гидролиз сложных эфиров.

В настоящее время изучено более 1000 различных ферментов. Наименования ферментов производят от названий реакций ими катализируемых, или от названий основных субстратов реакции с добавлением окончания « - аза». Например, дегидрогеназа — фермент, катализирующий отщепление водорода (дегидрогенизация) при реакциях окисления.

Выделяют три основных типа активных центров ферментов:

• состоящие только из полипептидных цепей;
• представляющие собой группировки, образующие комплексы ионов металлов с молекулами белка;
• представляющие собой группы небелкового характера, прочно связанные с белком.

Обычно активный центр фермента составляет лишь небольшую часть поверхности молекулы фермента. Так, для фермента трипсина активный участок по площади составляет -2,5% от всей поверхности белковой молекулы. Подсчитано, что поверхность этого участка составляет ≈100 Ǻ2, что соответствует поверхности четырех аминокислотных остатков. Пространственная конфигурация и характер электрического поля вблизи активного центра обеспечивают тесное сближение фермента и субстрата, необходимое для активации, и, кроме того, придают ферменту высокую избирательность. Таким образом, для катализа необходимы структурная координация отдельных функций функциональных групп в реакционном центре и координация таких центров в активном участке самого фермента. Поверхность активного центра неровная и часто говорят о «полостях», «выступах», «расщелинах», «зубцах», «выемках».

Иногда ферменты прикрепляют (иммобилизуют) на каких-либо носителях. Это позволяет остановить в нужный момент реакцию, использовать катализатор повторно и получить продукт, не загрязненный ферментом. Ферменты функционируют обычно в составе мультиплетных систем, катализирующих определенные последовательности реакций. Такие системы организованы в виде комплексов, состоящих из нескольких ферментов.